Группа «Белок-белковые взаимодействия»

Случанко Николай Николаевич
Руководитель группы
кандидат биологических наук
ИНБИ, корп. 1, комн. 340
Телефон +7 (495) 660-34-30 доб. 121
E-Mail nikolai.sluchanko@mail.ru

Основное

ОПИСАНИЕ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ ГРУППЫ

Ключевые слова
Белок-белковые взаимодействия (ББВ), структура белка, третичная структура, физико-химические свойства белка, олигомерное состояние, белок-лигандные взаимодействия, флуоресценция, спектральные методы исследования, универсальные регуляторные белки 14-3-3, фосфорилирование, протеинкиназы, системы ко-экспрессии, внутренне-разупорядоченные белки, шапероны, шаперонная активность, агрегация, стероидогенный регуляторный белок (StAR), тау-белок, альфа-синуклеин, система фотозащиты цианобактерий, белок восстановления флуоресценции (FRP), оранжевый каротиноидный белок (OCP)

Направления исследований
Работа ведется по двум принципиально разным направлениям:

  1. Первое направление посвящено исследованию свойств эукариотических белков семейства 14-3-3 и их взаимодействий с наиболее важными белками-партнерами. За счет селективного связывания фосфорилированных форм белков-партнеров, белки 14-3-3 участвуют в регуляции огромного числа внутриклеточных процессов, включая апоптоз, клеточное деление, работу ионных каналов, синтез нейротрансмиттеров, передачу сигнала внутри клетки, и т.д., и обнаруживаются во многих тканях (в мозге составляют более 1% от всех растворимых белков).  Зачастую фосфорилирование «включает» белок-белковые взаимодействия с участием белков 14-3-3 и опосредует проведение различных сигналов, а образование комплексов с 14-3-3 контролирует работу многих ферментов, внутриклеточную локализацию белков и опосредует новые белок-белковые взаимодействия (так называемая адаптерная, или скаффолдная (scaffold), роль). Несмотря на большое число описанных белков-партнеров 14-3-3, детально исследованных взаимодействий довольно мало, и прогресс сильно замедлен ввиду сложности изучения комплексов с участием 14-3-3 и наличия значительных разупорядоченных участков в белках-партнерах. Это существенно ограничивает набор терапевтических подходов к ББВ, имеющим важное медицинское значение. Наша группа ведет исследования некоторых белок-белковых взаимодействий с участием белков 14-3-3 с биохимической и структурной точки зрения, а также разрабатывает подходы для более системного и эффективного исследования интерактома 14-3-3 и комплексов этих белков.
  2. Второе направление посвящено исследованию особенностей белок-белковых взаимодействий в системе фотозащиты цианобактерий. Как и другие фотосинтетики, цианобактерии сталкиваются с необходимостью адаптироваться к условиям меняющейся освещенности и подстраивают свой фотосинтетический аппарат, в том числе, к условиям повышенной инсоляции, когда максимален риск возникновения активных форм кислорода (АФК). Это осуществляется за счет фотоактивируемого тушения флуоресценции светособирающих антенных комплексов цианобактерий, фикобилисом. Механизм этот был открыт относительно недавно, с участием лаборатории ИНБИ, возглавляемой ранее проф., д.б.н. Н.В. Карапетяном, и основан на функционировании фотоактивного оранжевого каротиноидного белка (ОСР), выполняющего роль сенсора повышенной освещенности и эффектора, т.е. «тушителя» фикобилисом. Вторым ключевым белком в системе фотозащиты является открытый в 2010 г. белок восстановления флуоресценции (FRP), который способен взаимодействовать с фотоактивированным ОСР (красной формой) и ускорять его переход в неактивное базовое состояние (оранжевую форму). Исследования тонкой системы регуляции фотозащиты цианобактерий, основанной на белок-белковых взаимодействиях, представляет не только острый фундаментальный, но и потенциальный прикладной интерес, связанный, в первую очередь, с созданием различных биосенсоров и оптогенетических триггерных систем.

Основные методы исследований
В рамках исследования структуры, физико-химических и функциональных свойств белков группа использует различные методы молекулярной биологии и генной инженерии (клонирование, мутагенез и производство рекомбинантных белков), биохимии (различные виды нативного и денатурирующего гель-электрофореза, хроматографии, включая аналитическую гель-фильтрацию), биофизики (ультрацентрифугирование, спектральные методы исследования, в т.ч. основанные на флуоресценции и времяразрешенной спектроскопии) и структурной биологии (спектроскопия кругового дихроизма (CD), малоугловое рассеяние рентгеновских лучей (SAXS), рентгеновская монокристальная кристаллография и моделирование). Значительная часть используемых методов доступна через сотрудничества, в т.ч. международные.

 

Достижения

ОСНОВНЫЕ ДОСТИЖЕНИЯ

Полученные значимые результаты
Сотрудниками группы получены важные результаты по двум основным направлениям исследований:

  1. Исследованы мономерные формы белков 14-3-3 и показаны их уникальные свойства, обусловленные экспозицией межсубъединичного интерфейса, в том числе выраженная шапероно-подобная (антиагрегационная) активность. Построена пространственная модель мономерного варианта белка 14-3-3 дзета и показана выраженная склонность N-концевого сегмента белка к разупорядоченности. Проведен сравнительный анализ шапероно-подобной активности димерных и мономерых форм 14-3-3 и предположен диссоциативный механизм шаперонной активности 14-3-3.
  2. Исследовано взаимодействие 14-3-3 с малым белком теплового шока человека (HSPB6) и установлена пространственная структура полноразмерного гетеротетрамерного комплекса этих белков (PDB 5LTW), а также пептидных комплексов 14-3-3/HSPB6 (PDB 5LU1, 5LU2, 5LUM). Работа выполнена в сотрудничестве с зав. кафедрой биохимии биологического факультета МГУ чл.-кор. РАН, проф. Н.Б. Гусевым, а также с лабораториями биокристаллографии (проф. С.В. Стрелков, Лёвен, Бельгия) и структурной биологии YSBL (проф. А.А. Антсон, Йорк, Великобритания).
  3. Исследовано олигомерное состояние малого белка теплового шока HSPB6 и показано, что в условиях макромолекулярного краудинга этот димерный белок проявляет выраженную склонность к самоассоциации, чему препятствует фосфорилирование N-концевого участка. Обнаруженные олигомерные переходы в HSPB6 отражают его сходство с другими представителями малых белков теплового шока и могут играть важную роль в регуляции его функционирования in vivo.
  4. Исследовано взаимодействие 14-3-3 с тау-белком человека и показано участие различных фосфорилированных участков тау-белка в образовании комплексов с участием 14-3-3. Создана система ко-экспрессии тау-белка, протеинкиназы (двойная ко-экспрессия) и/или некоторых изоформ 14-3-3 (тройная ко-экспрессия), которая может быть адаптирована для исследований широкого круга взаимодействий с участием 14-3-3.
  5. Разработан новый подход к исследованию взаимодействий с участием белков 14-3-3, основанный на создании химерных конструкций, состоящих из белка 14-3-3 и пептидных фрагментов белков-партнеров. Показано удобство и применимость данной системы для структурных исследований комплексов 14-3-3 с фрагментами белков-партнеров. Установлены кристаллические структуры химер 14-3-3 с фосфопептидами HSPB6 (PDB 5OK9, 5OKF), Gli1-3 (PDB 5OM0), StAR (PDB 5OMA).
  6. Разработана эффективная система получения рекомбинантного стероидогенного белка человека (StAR) в функциональном состоянии в клетках бактерий. В сотрудничестве с лабораторией биохимии медицинских препаратов БГУ (с.н.с., к.х.н. Фалетров Я.В., Минск, Беларусь) охарактеризованы функциональные свойства белка StAR и его способность связывать различные аналоги холестерина. Исследована конформация рекомбинантного белка StAR в растворе.
  7. В сотрудничестве с лабораторией биоэнергетики Технического университета г. Берлин (проф. Т.Фридрих) и кафедрой биофизики биологического факультета МГУ (с.н.с., к.б.н. Максимов Е.Г.) исследованы параметры взаимодействия FRP и OCP или аналогом его фотоактивированной формы, а также целым рядом других мутантных форм. Показано, что при взаимодействии может происходить мономеризация FRP. Установлен основной участок связывания FRP, расположенный на С-домене белка ОСР.
  8. В сотрудничестве с кафедрой биофизики биологического факультета МГУ (с.н.с., к.б.н. Максимов Е.Г.) впервые обнаружен и охарактеризован уникальный механизм передачи каротиноида между двумя белками. С разрешением 200 нс исследован фотоцикл белка ОСР, и показано наличие нескольких интермедиатов, обусловленных асинхронными изменениями в каротиноидном и белковом компоненте ОСР. Показана возможность исследования особенностей фотоцикла ОСР не только по изменениям спектра поглощения в видимой области, но и с помощью собственной триптофановой флуоресценции ОСР, различных флуоресцентных меток (нильский красный, родамин) и переноса энергии с остатков триптофана на каротиноид. Последнее свойство помогло исследовать реорганизацию структуры ОСР при фотоактивации, что согласуется с данными других лабораторий, полученными принципиально другими методами.
  9. Показана возможность вариантов белка FRP из разных цианобактерий, обладающих низкой гомологией, взаимодействовать с отдельно взятым вариантом ОСР (из Synechocystis sp.), что иллюстрирует универсальность механизма функционирования FRP.

Перспективы
Разработанные системы ко-экспрессии некоторых белков в присутствии протеинкиназ и белков 14-3-3 могут быть использованы для успешного исследования взаимодействий 14-3-3 с белками-партнерами и эффективного получения образцов (фосфорилированных белков-партнеров или комплексов 14-3-3-партнер), пригодных для структурных исследований. Разработанная система, основанная на создании химер 14-3-3 с фосфопептидами белков-партнеров, может быть использована для получения структурной информации по организации первичного участка связывания 14-3-3-фосфопартнер для различающихся белков и может оказаться полезной для создания новых биосенсоров, а также скрининга низкомолекулярных модуляторов белок-белковых взаимодействий с участием 14-3-3. Отработанные подходы будут применены для определения структур новых комплексов 14-3-3 с физиологически значимыми белками-партнерами с перспективой дальнейшей фармакологической коррекции.

Накопленный опыт при исследовании особенностей белок-белковых взаимодействий в системе ОСР/FRP поможет установить точный механизм регуляции фотозащитного механизма цианобактерий, основанного на функционировании белка ОСР. Выявленные прочные взаимодействия FRP с некоторыми производными ОСР помогут в структурных исследованиях, направленных на выяснение топологии и пространственной структуры регуляторных комплексов этих белков.

Сотрудники

СОСТАВ ГРУППЫ
ФИО Ученая степень, звание Должность Место работы Городской телефон Внутренний телефон E-mail
1Случанко
Николай Николаевич
к.б.н.руководитель группы, с.н.с.ИНБИ, корп. 1, комн. 340(495) 660-34-30121nikolai.sluchanko@mail.ru
2Максимов
Евгений Георгиевич
к.б.н.с.н.с.ИНБИ, корп. 1, комн. 340(495) 660-34-30121emaksimoff@yandex.ru
3Слонимский
Юрий Борисович
старший лаборантИНБИ, корп. 1, комн. 340(495) 660-34-30121santloxan@bk.ru
4Тугаева
Кристина Владимировна
-м.н.с., аспирантИНБИ, корп. 1, комн. 340(495) 660-34-30121kri94_08@mail.ru

Оборудование

УНИКАЛЬНОЕ ОБОРУДОВАНИЕ

Название оборудования/ коллекции Место нахождения
1 Хроматографическая система Varian Prostar 325 c двулучевой системой детекции ИНБИ, корп. 1, комн. 334
2 Колонки для высокоэффективной аналитической гель-фильтрации высокого разрешения (Superdex Increase) ИНБИ, корп. 1, комн. 334
3 Приборы для проведения гель-электрофореза ИНБИ, корп. 1, комн. 334

Публикации

ЗНАЧИМЫЕ ПУБЛИКАЦИИ
  1. Sluchanko NN, Slonimskiy YB, Shirshin EA, Moldenhauer M, Friedrich T, Maksimov EG, OCP–FRP protein complex topologies suggest a mechanism for controlling high light tolerance in cyanobacteria, Nature communications (2018) 9: 3869, doi: 10.1038/s41467-018-06195-0.
  2. Harris D, Wilson A, Muzzopappa F, Sluchanko NN, Friedrich T, Maksimov EG, Kirilovsky D, Adir N. Structural rearrangements in the C-terminal domain homolog of Orange Carotenoid Protein are crucial for carotenoid transfer, Communications Biology (2018) 1: 125, doi: 10.1038/s42003-018-0132-5.
  3. Klychnikov OI, Shamorkina TM, Weeks SD, van Leeuwen HC, Corver J, Drijfhout JW, van Veelen PA, Sluchanko NN, Strelkov SV, Hensbergen PJ (2018) Discovery of a new Pro-Pro endopeptidase, PPEP-2, provides mechanistic insights into the differences in substrate specificity within the PPEP family. J Biol Chem 293: 11154-11165
  4. Rovnyagina NR, Sluchanko NN, Tikhonova TN, Fadeev VV, Litskevich AY, Maskevich AA, Shirshin EA (2018) Binding of thioflavin T by albumins: An underestimated role of protein oligomeric heterogeneity. Int J Biol Macromol 108: 284-290
  5. Slonimskiy YB, Maksimov EG, Lukashev EP, Moldenhauer M, Jeffries CM, Svergun DI, Friedrich T, Sluchanko NN (2018) Functional interaction of low-homology FRPs from different cyanobacteria with Synechocystis OCP. Biochim Biophys Acta 1859: 382-393
  6. Sluchanko NN (2018) Association of Multiple Phosphorylated Proteins with the 14-3-3 Regulatory Hubs: Problems and Perspectives. J Mol Biol 430: 20-26
  7. Tikhonova TN, Rovnyagina NR, Zherebker AY, Sluchanko NN, Rubekina AA, Orekhov AS, Nikolaev EN, Fadeev VV, Uversky VN, Shirshin EA (2018) Dissection of the deep-blue autofluorescence changes accompanying amyloid fibrillation. Arch Biochem Biophys 651: 13-20
  8. Tugaeva KV, Faletrov YV, Allakhverdiev ES, Shkumatov VM, Maksimov EG, Sluchanko NN (2018) Effect of the NBD-group position on interaction of fluorescently-labeled cholesterol analogues with human steroidogenic acute regulatory protein STARD1. Biochem Biophys Res Commun 497: 58-64
  9. K.V. Tugaeva, P.O. Tsvetkov, N.N. Sluchanko, Bacterial co-expression of human Tau protein with protein kinase A and 14-3-3 for studies of 14-3-3/phospho-Tau interaction, PLoS One, 12 (2017) e0178933.
  10.  N.N. Sluchanko, K.V. Tugaeva, E.G. Maksimov, Solution structure of human steroidogenic acute regulatory protein STARD1 studied by small-angle X-ray scattering, Biochem Biophys Res Commun, 489 (2017) 445-450.
  11. N.N. Sluchanko, Y.B. Slonimskiy, M. Moldenhauer, T. Friedrich, E.G. Maksimov, Deletion of the short N-terminal extension in OCP reveals the main site for FRP binding, FEBS Lett, 591 (2017) 1667-1676.
  12. N.N. Sluchanko, Y.B. Slonimskiy, E.G. Maksimov, Features of Protein−Protein Interactions in the Cyanobacterial Photoprotection Mechanism, Biochemistry (Moscow), 82 (2017) 1592-1614.
  13. N.N. Sluchanko, K.E. Klementiev, E.A. Shirshin, G.V. Tsoraev, T. Friedrich, E.G. Maksimov, The purple Trp288Ala mutant of Synechocystis OCP persistently quenches phycobilisome fluorescence and tightly interacts with FRP, Biochim Biophys Acta, 1858 (2017) 1-11.
  14. N.N. Sluchanko, K.V. Tugaeva, S.J. Greive, A.A. Antson, Chimeric 14-3-3 proteins for unraveling interactions with intrinsically disordered partners, Sci Rep, 7 (2017) 12014.
  15. N.N. Sluchanko, N.B. Gusev, Moonlighting chaperone-like activity of the universal regulatory 14-3-3 proteins, FEBS J, 284 (2017) 1279-1295.
  16. N.N. Sluchanko, S. Beelen, A.A. Kulikova, S.D. Weeks, A.A. Antson, N.B. Gusev, S.V. Strelkov, Structural Basis for the Interaction of a Human Small Heat Shock Protein with the 14-3-3 Universal Signaling Regulator, Structure, 25 (2017) 305-316.
  17. E.A. Shirshin, E.E. Nikonova, F.I. Kuzminov, N.N. Sluchanko, I.V. Elanskaya, M.Y. Gorbunov, V.V. Fadeev, T. Friedrich, E.G. Maksimov, Biophysical modeling of in vitro and in vivo processes underlying regulated photoprotective mechanism in cyanobacteria, Photosynth Res, 133 (2017) 261-271.
  18. M. Moldenhauer, N.N. Sluchanko, N.N. Tavraz, C. Junghans, D. Buhrke, M. Willoweit, L. Chiappisi, F.J. Schmitt, V. Vukojevic, E.A. Shirshin, V.Y. Ponomarev, V.Z. Paschenko, M. Gradzielski, E.G. Maksimov, T. Friedrich, Interaction of the signaling state analog and the apoprotein form of the orange carotenoid protein with the fluorescence recovery protein, Photosynth Res, (2017). doi: 10.1007/s11120-017-0346-2
  19. M. Moldenhauer, N.N. Sluchanko, D. Buhrke, D.V. Zlenko, N.N. Tavraz, F.J. Schmitt, P. Hildebrandt, E.G. Maksimov, T. Friedrich, Assembly of photoactive orange carotenoid protein from its domains unravels a carotenoid shuttle mechanism, Photosynth Res, 133 (2017) 327-341.
  20. E.G. Maksimov, N.N. Sluchanko, Y.B. Slonimskiy, E.A. Slutskaya, A.V. Stepanov, A.M. Argentova-Stevens, E.A. Shirshin, G.V. Tsoraev, K.E. Klementiev, O.V. Slatinskaya, E.P. Lukashev, T. Friedrich, V.Z. Paschenko, A.B. Rubin, The photocycle of orange carotenoid protein conceals distinct intermediates and asynchronous changes in the carotenoid and protein components, Sci Rep, 7 (2017) 15548.
  21. E.G. Maksimov, N.N. Sluchanko, Y.B. Slonimskiy, K.S. Mironov, K.E. Klementiev, M. Moldenhauer, T. Friedrich, D.A. Los, V.Z. Paschenko, A.B. Rubin, The Unique Protein-to-Protein Carotenoid Transfer Mechanism, Biophys J, 113 (2017) 402-414.
  22. E.G. Maksimov, N.N. Sluchanko, K.S. Mironov, E.A. Shirshin, K.E. Klementiev, G.V. Tsoraev, M. Moldenhauer, T. Friedrich, D.A. Los, S.I. Allakhverdiev, V.Z. Paschenko, A.B. Rubin, Fluorescent Labeling Preserving OCP Photoactivity Reveals Its Reorganization during the Photocycle, Biophys J, 112 (2017) 46-56.
  23. N.N. Sluchanko, K.V. Tugaeva, Y.V. Faletrov, D.I. Levitsky, High-yield soluble expression, purification and characterization of human steroidogenic acute regulatory protein (StAR) fused to a cleavable Maltose-Binding Protein (MBP), Protein Expr Purif, 119 (2016) 27-35.
  24. E.G. Maksimov, M. Moldenhauer, E.A. Shirshin, E.A. Parshina, N.N. Sluchanko, K.E. Klementiev, G.V. Tsoraev, N.N. Tavraz, M. Willoweit, F.J. Schmitt, J. Breitenbach, G. Sandmann, V.Z. Paschenko, T. Friedrich, A.B. Rubin, A comparative study of three signaling forms of the orange carotenoid protein, Photosynth Res, 130 (2016) 389-401.
  25. A.A. Karpulevich, E.G. Maksimov, N.N. Sluchanko, A.N. Vasiliev, V.Z. Paschenko, Highly efficient energy transfer from quantum dot to allophycocyanin in hybrid structures, J Photochem Photobiol B, 160 (2016) 96-101.
  26. M.V. Sudnitsyna, N.N. Sluchanko, N.B. Gusev, HspB6 (Hsp20) as a versatile molecular regulator, Springer, Switzerland, 2015. The Big Book on Small Heat Shock Proteins, Chapter 9, pp. 229-253
  27. N.N. Sluchanko, V.N. Uversky, Hidden disorder propensity of the N-terminal segment of universal adapter protein 14-3-3 is manifested in its monomeric form: Novel insights into protein dimerization and multifunctionality, Biochim Biophys Acta, 1854 (2015) 492-504.
  28. N.N. Sluchanko, N.A. Chebotareva, N.B. Gusev, Quaternary structure of human small heat shock protein HSPB6 (Hsp20) in crowded media modeled by trimethylamine N-oxide (TMAO): Effect of protein phosphorylation, Biochimie, 108 (2015) 68-75.
  29. A.M. Matyushenko, N.V. Artemova, N.N. Sluchanko, D.I. Levitsky, Effects of two stabilizing substitutions, D137L and G126R, in the middle part of alpha-tropomyosin on the domain structure of its molecule, Biophys Chem, 196 (2015) 77-85.
  30. E.G. Maksimov, E.A. Shirshin, N.N. Sluchanko, D.V. Zlenko, E.Y. Parshina, G.V. Tsoraev, K.E. Klementiev, G.S. Budylin, F.J. Schmitt, T. Friedrich, V.V. Fadeev, V.Z. Paschenko, A.B. Rubin, The Signaling State of Orange Carotenoid Protein, Biophys J, 109 (2015) 595-607.
  31. D.S. Logvinova, D.I. Markov, O.P. Nikolaeva, N.N. Sluchanko, D.S. Ushakov, D.I. Levitsky, Does Interaction between the Motor and Regulatory Domains of the Myosin Head Occur during ATPase Cycle? Evidence from Thermal Unfolding Studies on Myosin Subfragment 1, PLoS One, 10 (2015) e0137517.
  32. N.A. Chebotareva, T.B. Eronina, N.N. Sluchanko, B.I. Kurganov, Effect of Ca2+ and Mg2+ ions on oligomeric state and chaperone-like activity of alphaB-crystallin in crowded media, Int J Biol Macromol, 76 (2015) 86-93.
  33. N.N. Sluchanko, S.G. Roman, N.A. Chebotareva, N.B. Gusev, Chaperone-like activity of monomeric human 14-3-3zeta on different protein substrates, Arch Biochem Biophys, 549 (2014) 32-39.
  34. A.M. Matyushenko, N.V. Artemova, D.V. Shchepkin, G.V. Kopylova, S.Y. Bershitsky, A.K. Tsaturyan, N.N. Sluchanko, D.I. Levitsky, Structural and functional effects of two stabilizing substitutions, D137L and G126R, in the middle part of alpha-tropomyosin molecule, FEBS J, 281 (2014) 2004-2016.
  35. T.B. Eronina, N.A. Chebotareva, N.N. Sluchanko, V.V. Mikhaylova, V.F. Makeeva, S.G. Roman, S.Y. Kleymenov, B.I. Kurganov, Dual effect of arginine on aggregation of phosphorylase kinase, Int J Biol Macromol, 68 (2014) 225-232.
  36. N.N. Sluchanko, N.A. Chebotareva, N.B. Gusev, Modulation of 14-3-3/phosphotarget interaction by physiological concentrations of phosphate and glycerophosphates, PLoS One, 8 (2013) e72597.
  37. N.N. Sluchanko, N.V. Artemova, M.V. Sudnitsyna, I.V. Safenkova, A.A. Antson, D.I. Levitsky, N.B. Gusev, Monomeric 14-3-3zeta has a chaperone-like activity and is stabilized by phosphorylated HspB6, Biochemistry, 51 (2012) 6127-6138.
  38. P.N. Datskevich, E.V. Mymrikov, N.N. Sluchanko, A.A. Shemetov, M.V. Sudnitsyna, N.B. Gusev, Expression, purification and some properties of fluorescent chimeras of human small heat shock proteins, Protein Expr Purif, 82 (2012) 45-54.
  39. N.N. Sluchanko, N.B. Gusev, Oligomeric structure of 14-3-3 protein: what do we know about monomers?, FEBS Lett, 586 (2012) 4249-4256.
  40. N.N. Sluchanko, M.V. Sudnitsyna, A.S. Seit-Nebi, A.A. Antson, N.B. Gusev, Properties of the monomeric form of human 14-3-3zeta protein and its interaction with tau and HspB6, Biochemistry, 50 (2011) 9797-9808.
  41. N.N. Sluchanko, N.B. Gusev, Probable participation of 14-3-3 in tau protein oligomerization and aggregation, J Alzheimers Dis, 27 (2011) 467-476.
  42. N.N. Sluchanko, M.V. Sudnitsyna, I.S. Chernik, A.S. Seit-Nebi, N.B. Gusev, Phosphomimicking mutations of human 14-3-3zeta affect its interaction with tau protein and small heat shock protein HspB6, Arch Biochem Biophys, 506 (2011) 24-34.
  43. E.G. Maksimov, T.S. Gostev, F.I. Kuz’minov, N.N. Sluchanko, I.N. Stadnichuk, V.Z. Pashchenko, A.B. Rubin, Hybrid systems of quantum dots mixed with the photosensitive protein phycoerythrin, Nanotechnologies in Russia, 5 (2010) 531-537.
  44. N.N. Sluchanko, N.B. Gusev, 14-3-3 proteins and regulation of cytoskeleton, Biochemistry (Mosc), 75 (2010) 1528-1546.
  45. N.N. Sluchanko, A.S. Seit-Nebi, N.B. Gusev, Effect of phosphorylation on interaction of human tau protein with 14-3-3zeta, Biochem Biophys Res Commun, 379 (2009) 990-994.
  46. N.N. Sluchanko, A.S. Seit-Nebi, N.B. Gusev, Phosphorylation of more than one site is required for tight interaction of human tau protein with 14-3-3zeta, FEBS Lett, 583 (2009) 2739-2742.
  47. N.N. Sluchanko, I.S. Chernik, A.S. Seit-Nebi, A.V. Pivovarova, D.I. Levitsky, N.B. Gusev, Effect of mutations mimicking phosphorylation on the structure and properties of human 14-3-3zeta, Arch Biochem Biophys, 477 (2008) 305-312.

Международные проекты

МЕЖДУНАРОДНЫЕ ПРОЕКТЫ

Фонд/ программа
Акроним Наименование проекта на английском языке Наименование проекта на русском языке Период проведения работ Страны-участницы Сайт проекта
1 РНФ-DFG (проект номер 18-44-04002) Structural and dynamic changes of photoactive orange carotenoid protein during its photocycle Изучение конформационных переходов в фотоактивном оранжевом каротиноидном белке 2018-2020 Россия, Германия

Награды

НАГРАДЫ, ПРЕМИИ, ОТЛИЧИЯ, БЛАГОДАРНОСТИ (за научную и научно-организационную деятельность)

Сотрудники Вид премии/ награды Наименование премии/ награды Год присуждения
1 Слонимский Ю.Б. Стипендия им. академика С.Е.Северина (1 степени) За успехи в учебе и научной деятельности 2017
2 Слонимский Ю.Б. Победитель Универсиады МГУ Ломоносова За лучшую работу, выполненную в рамках бакалаврской дипломной работы 2017
3 Случанко Н.Н. Стипендия FEBS на участие в Форуме Молодых Ученых (YSF) в г. Иерусалим, Израиль За работу по исследованию структуры белка StAR и его взаимодействию с флуоресцентными аналогами холестерола 2017
4 Случанко Н.Н. Стипендия Президента РФ для молодых ученых Исследование влияния белков семейства 14-3-3 на амилоидную агрегацию альфа-синуклеина с целью разработки нового подхода к терапии тяжелых нейродегенеративных заболеваний человека
(СП-367.2016.4)
2016/2017
5 Тугаева К.В. Стипендия им. академика С.Е.Северина (1 степени) За успехи в учебе и научной деятельности 2015
6 Случанко Н.Н. EMBO Short-term fellowship На проведение совместных исследований с лабораторией биокристаллографии (г. Лёвен, Бельгия)
ASTF#637-2014
2015
7 Случанко Н.Н. Золотая медаль Президиума РАН За лучшую работу по направлению «физико-химическая биология» по итогам конкурса 2011 года 2012
8 Случанко Н.Н. FEBS Short-term fellowship На проведение совместных исследований с лабораторией структурной биологии YSBL (Йорк, Великобритания) 2012
9 Случанко Н.Н. Грант на участие в 61м Митинге Нобелевских Лауреатов в г.Линдау (Германия) За выдающиеся успехи в научной деятельности 2011
10 Случанко Н.Н. Стипендия Правительства РФ За значительные успехи в учебе и научной работе 2010/2011
11 Случанко Н.Н. Персональная ректорская стипендия МГУ Молодым и талантливым ученым и преподавателям МГУ, добившимся значительных успехов в научно-исследовательской и педагогической деятельности 2010 и 2011 годы (двукратно)
12 Случанко Н.Н. Стипендия IUBMB на участие в Форуме Молодых Ученых в Австралии (г.Мельбурн) За работу по идентификации участков фосфорилирования тау-белка, играющих роль во взаимодействии с белками 14-3-3 2010
13 Случанко Н.Н. Премия-грант от Фонда Содействия Науке «Лучший аспирант РАН и ведущих ВУЗов» За выдающиеся успехи в научной деятельности 2010
14 Случанко Н.Н. Стипендия от компании «Токио-Боэки» (1 степени) За успехи в научной деятельности 2010
15 Случанко Н.Н. Стипендия им. академика С.Е.Северина (2 степени) За успехи в учебе и научной деятельности 2007