Попов Владимир Олегович


 

popov_new-копия_small Попов Владимир Олегович
член-корреспондент РАН, доктор химических наук, профессор
Директор ФИЦ Биотехнологии РАН
заведующий лабораторией инженерной энзимологии
Телефон +7 (495) 952-34-41
E-Mail vpopov@fbras.ru, vpopov@inbi.ras.ru

Референт: Мокина Анна Владимировна

Телефон +7 (495) 952-3441
E-Mail amokina@inbi.ras.ru

Образование и ученые степени:

1970-1975 МГУ им.М.В.Ломоносова, Химический факультет
1978 канд.дисс. МГУ им.М.В.Ломоносова, Химический факультет
1988 докт.дисс Институт биохимии им.А.Н.Баха РАН
1997 профессор Институт биохимии им.А.Н.Баха РАН
2011 член-корреспондент РАН

Место работы:

2015-н/в Директор ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН
2001-2015 Директор Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1999-2001 Зам.директора по науке Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1991-н/в Заведующий лабораторией инженерной энзимологии Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1987-1991 Ведущий научный сотрудник, руководитель группы структурно-функциональных исследований макромолекул Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1981-1987 Старший научный сотрудник Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1977-1981 Младший научный сотрудник кафедры химической энзимологии химического факультета МГУ им.М.В.Ломоносова
1975-1977 Стажер-исследователь кафедры химической энзимологии химического факультета МГУ им.М.В.Ломоносова

Награды и отличия:

1997 Премия правительства России за достижения в области науки и техники “Создание технологии биологической очистки воздуха от техногенных выбросов летучих органических соединений”
2010 Премия правительства России за достижения в области науки и техники «Создание и внедрение в отечественную практику биотехнологических методов анализа для решения социально значимых задач неонатального скрининга, контроля наркопотребления и безопасности продуктов питания»

Членство:

1991 Председатель Ученого Совета Института биохимии им.А.Н.Баха РАН
1996 Председатель Научного совета по биохимии РАН
2001 Член редколлегии журнала «Биохимия»
2002 Главный редактор журнала «Прикладная биохимия и микробиология»
2002 Заместитель Ответственного редактора ежегодника «Успехи биологической химии»
2002 Председатель научного совета по биохимии РАН
2003 Руководитель Национального контактного центра по направлению «Биотехнология, сельское хозяйство и пища» Европейской рамочной программы FP7
2005 Представитель Российской Федерации в Рабочей группе по биотехнологии ОЭСР
2010 Руководитель отдела «Белковая Фабрика» НБИКС-Центра Национального исследовательского центра «Курчатовский институт»
2011 Координатор российской технологической платформы «Биоиндустрия и биоресурсы»
2012 Председатель Экспертной комиссии по присуждению Премии им. А.Н. Баха РАН
2013 Член редколлегии журнала «Российские нанотехнологии»


Основные научные интересы:

Структурная биология. Нанобиотехнологии. Энзимология, механизм действия, структура и функция ферментов. Белковая инженерия. Инженерная энзимология. Биотрансформации. Биотехнология и охрана окружающей среды.


Публикации:

Более 300 статей в реферируемых журналах, 14 авторских свидетельств и патентов, 1 монография

Основные работы В.О. Попова связаны с изучением структуры и механизма действия ферментов и применением биокатализаторов для решения практических задач. Им получено более 90 структур белков и белковых комплексов высокого разрешения; выяснена структура и механизм действия практически важных NAD-зависимых дегидрогеназ и металлоферментов; получен рекомбинантный ростовой фактор, контролирующий пролиферацию мышечных тканей, на основе которого создается лекарственный препарат, вошедший в стадию клинических испытаний; разработаны методики, используемые в отечественной системе нанобиобезопасности.

Большое практическое значение имеют работы В.О. Попова в области биотехнологии и инновационной деятельности. Под его руководством реализовано несколько крупных инновационных проектов в том числе создана промышленная технология биологической очистки воздуха от техногенных выбросов летучих органических соединений; разработана комплексная технология переработки малоценного сырья животного происхождения в корма и функциональные продукты питания.

Попов В.О. — профессор биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова, член-корреспондент РАН. Под его руководством выполнены и защищены 15 кандидатских диссертаций.


Избранные публикации:

  1. Popov V.O., Lamzin V.S. NAD+-dependent formate dehydrogenase. Biochem.J. (1994), v. 301, 625-643.
  2. Kutzenko A.S., Lamzin V.S., Popov V.O. Conserved supersecondary structural motif in NAD-dependent dehydrogenases. FEBS Letters (1998), v. 423, 105-109.
  3. Tishkov V.I., Popov V.O. Protein engineering of formate dehydrogenase. Biomolecular Engineering (2006), v. 23, 89–110. DOI: 10.1016/j.bioeng.2006.02.003
  4. Polyakov K.M., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Zvyagilskaya R.A., Popov A.N., Lamzin V.S. and Popov V.O. High-resolution structural analysis of novel octaheme cytochrome c nitrite reductase from the haloalkaliphilic bacterium Thiolkalivibrio nitratireducens. J.Mol.Biol. (2009), v. 389, 846-862. DOI: 10.1016/j.jmb.2009.04.037
  5. Kravchenko I.V., Furalyov V.A., Lisitsina E.S., Popov V.O. Stimulation of mechano-growth factor expression by second messengers. Archives of Biochemistry and Biophysics (2011), v. 507, 323-331. DOI: 10.1016/j.abb.2010.12.028
  6. Bezsudnova E.Y., Boyko K.M., Polyakov K.M., Dorovatovskiy P.V., Stekhanova T.N., Gumerov V.M., Ravin N.V., Skryabin K.G., Kovalchuk M.V., Popov V.O. Structural insight into the molecular basis of polyextremophilicity of short-chain alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus sibiricus. Biochemie (2012), v.94, N 12, 2628–2638. DOI: 10.1016/j.biochi.2012.07.024
  7. Trofimov A.A., Polyakov K.M., Lazarenko V.A., Popov A.N., Tikhonova T.V., Tikhonov А.V., Popov V.O. Structural study of the X-ray induced enzymatic reaction of octaheme cytochrome c nitrite reductase Acta Cryst. (2015) Sect.D, v.71, N5, 1087-94. DOI: 10.1107/S1399004715003053
  8. Irina V.Kravchenko, Vladimir A.Furalyov, Spyros Chatziefthimiou, Matthias Wilmanns, Vladimir O.Popov Induction of insulin-like growth factor 1 splice forms by subfragments of myofibrillar proteins Mol Cell Biochem. (2015) v.399, 69-77. DOI: 10.1016/j.mce.2014.08.010
  9. Ekaterina Yu. Bezsudnova, Tatiana E. Petrova, Anna V. Popinako, Mikhail Yu. Antonov, Tatiana N. Stekhanova and Vladimir O. Popov Intramolecular hydrogen bonding in the polyextremophilic short-chain dehydrogenase from the archaeon Thermococcus sibiricus and its close structural homologs Biochemie (2015) v.118, 82-89. DOI: 10.1016/j.biochi.2015.08.010
  10. Boyko, K; Rakitina, T; Korzhenevskiy,  D; Vlaskina, A; Agapova, Yu; Kamashev, D; Kleymenov, S; Popov V (2016) Structural basis of high thermal stability of histone-like HU protein from mollicute Spiroplasma melliferum KC3 Scientific Reports 6:36366. DOI: 10.1038/srep36366
  11. Ekaterina Yu. Bezsudnova, Tatiana N. Stekhanova, Alena Yu. Nikolaeva, Tatiana V. Rakitina, Anna V. Popinako, Konstantin M. Boyko and Vladimir O. Popov «Diaminopelargonic acid transaminase from Psychrobacter cryohalolentis is active towards (S)-(-)-1-phenylethylamine, aldehydes and α-diketones» Applied Microbiology and Biotechnology, 2018, doi:10.1007/s00253-018-9310-0. [Epub ahead of print]
  12. Konstantin M. Boyko, Timur N Baymukhametov, Yury M Chesnokov, Michael Hons, Sofya V Lushchekina, Petr V Konarev, Alexey V Lipkin, Alexandre L Vasiliev, Ph.D. Patrick Masson, Vladimir O Popov, Michail V Kovalchuk 3D structure of the natural tetrameric form of human butyrylcholinesterase as revealed by cryoEM, SAXS and MD. Biochimie. (2019), 156, 196-205. DOI: 10.1016/j.biochi.2018.10.017.

 

Публикации последних лет:

  1. E. Yu. Bezsudnova, K. M. Boyko, and V. O. Popov. Properties of Bacterial and Archaeal Branched-Chain Amino Acid Aminotransferases. Review. (2017) Biochemistry (Mosc), 82(13):1572-1591. doi: 10.1134/S0006297917130028.
  2. Tatiana N. Stekhanova, Andrey L. Rakitin, Andrey V. Mardanov, Ekaterina Yu. Bezsudnova, Vladimir O. Popov. A Novel highly thermostable branched-chain amino acid aminotransferase from the crenarchaeon Vulcanisaeta moutnovskia. Enz.Microb.Technol. (2017) v.96, 127-134, doi.org/10/1016/j.enzmictec.2016.10.002.
  3. Irina Kravchenko, Vladimir Furalyov, Vladimir Popov. Specific titin and myomesin domains stimulate myoblast proliferation. Biochemistry and Biophysics Reports (2017) v.9, 226–231.
  4. Popinako A., Antonov M., Tikhonov A., Tikhonova T., Popov V. Structural adaptations of octaheme nitrite reductase from haloalkaliphic Thioalkalivibrio bacteria to alkaline pH and high salinity. PLOS ONE (2017), v.12, N5, 1-17,
  5. Scheiblbrandner S, Breslmayr E, Csarman F, Paukner R, Führer J, Herzog PL, Shleev SV, Osipov EM, Tikhonova TV, Popov VO, Haltrich D, Ludwig R, Kittl R. Evolving stability and H-dependent activity of the high redox potential Botrytis aclada laccase for enzymatic fuel cells. Sci. Rep. (2017), 7(1):13688.
  6. Altukhov, DA; Talyzina, AA; Agapova, YK; Vlaskina, AV; Korzhenevskiy, DA; Bocharov, EV; Rakitina, TV; Timofeev, VI; Popov, VO. Enhanced conformational flexibility of the histone-like (HU) protein from Mycoplasma gallisepticum. Journal of biomolecular structure & dynamics (2018 ) v.36, N1, 45-53.
  7. Bezsudnova E.Yu., Dibrova D.V., Nikolaeva A.Yu., Rakitina T.V.. Popov V.O. Identification of branched-chain amino acid aminotransferases active forwards (R)-(+)-1-phenylethylamine among PLP fold IV transaminases. Journal of Biotechnology (2018), 271, 20-28.
  8. Bezsudnova E.Yu, Stekhanova T.N, Nikolaeva A.Yu., Rakitina T.V., Popinako A.V., Boyko K.M.and O. Popov V.O. Diaminopelargonic acid transaminase from Psychrobacter cryohalolentis is active towards (S)-(-)-1-phenylethylamine, aldehydes and α-diketones Applied Microbiology and Biotechnology. (2018), DOI: 10.1007/s00253-018-9310-0
  9. T. N. Baymukhametov, Y. M. Chesnokov, E. B. Pichkur, K. M. Boyko, T. V. Tikhonova, A. G. Myasnikov, A. L. Vasiliev, A. V. Lipkin, V. O. Popov, M. V. Kovalchuk. Three-dimensional structure оf cytochrome c nitrite reductase as determined by cryo-electron microscopy. Acta Naturae, 2018, V. 10, 3(38), 75-83.
  10. Nina N. Sykilinda, Alena Y. Nikolaeva, Mikhail M. Shneider, Dmitry V. Mishkin, Artem A. Patutin, Vladimir O. Popov, Konstantin M. Boyko, Natalia L. Klyachko, Konstantin A. Miroshnikov Structure of an Acinetobacter Broad-Range Prophage Endolysin Reveals a C-Terminal Cell Wall Binding alpha-Helix. Viruses. (2018), 10(6), 309; https://doi.org/10.3390/v10060309
  11. Osipov E.M., Lilina A.V., Tsallagov S.I., Safonova T.N., Sorokin D.Y., Tikhonova T.V., Popov V.O Structure of the flavocytochrome c sulfide dehydrogenase associated with the copper-binding protein CopC from the haloalkaliphilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalibrio paradoxus. Acta Cryst.D. (2018), D74 (Pt7), 632-642
  12. Petrova T.E., Boyko K.M., Nikolaeva A.Y., Stekhanova T.N., Gruzdev E.V., Mardanov A.V., Stroilov V.S., Littlechild J.A., Popov V.O., Bezsudnova E.Y. Structural characterization of geranylgeranyl pyrophosphate synthase GACE1337 from the hyperthermophilic archaeon Geoglobus acetivorans. Extremophiles. (2018), 2018, 22(6):877-888. DOI 10.1007/s00792-018-1044-5.
  13. Osipov EM, Lilina AV, Tsallagov SI, Safonova TN, Sorokin DY, Tikhonova TV, Popov VO. Structure of the flavocytochrome c sulfide dehydrogenase associated with the copper-binding protein CopC from the haloalkaliphilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalivibrio paradoxusARh 1. Acta Crystallogr D Struct Biol. (2018) 74(Pt 7):632-642.
  14. Konstantin M. Boyko, Timur N Baymukhametov, Yury M Chesnokov, Michael Hons, Sofya V Lushchekina, Petr V Konarev, Alexey V Lipkin, Alexandre L Vasiliev, Ph.D. Patrick Masson, Vladimir O Popov, Michail V Kovalchuk 3D structure of the natural tetrameric form of human butyrylcholinesterase as revealed by cryoEM, SAXS and MD. Biochimie. (2019), 156, 196-205. DOI: 10.1016/j.biochi.2018.10.017.