Попов Владимир Олегович

Попов Владимир Олегович академик РАН, доктор химических наук, профессор Научный руководитель ФИЦ Биотехнологии РАН заведующий лабораторией инженерной энзимологии    +7 (495) 952-34-41 vpopov@fbras.ru, vpopov@inbi.ras.ru Референт: Краснова Мария Андреевна  +7 (495) 952-34-41 m.krasnova@fbras.ru

Образование и ученые степени:

Место работы:

Награды и отличия:

Членство:

Основные научные интересы:

Структурная биология. Нанобиотехнологии. Энзимология, механизм действия, структура и функция ферментов. Белковая инженерия. Инженерная энзимология. Биотрансформации. Биотехнология и охрана окружающей среды.

Публикации:

В.О. Попов автор и соавтор более 300 научных работ, из них 1 монографии и 34 авторских свидетельств и патентов.

Основные научные результаты В.О. Попова:

• расшифровано более 100 структур белков и белковых комплексов высокого разрешения, выяснены структура и механизм действия ряда практически важных биокатализаторов, что имеет важное значение для биотехнологии и медицинских приложений;
• открыт каталитический медный кластер, способный катализировать новые химические реакции и образующий активный центр ранее не известного фермента (тиоцианатдегидрогеназы);
• созданы методики, используемые в отечественной системе нанобезопасности;
• разработаны имплантируемые биоэлектроды и биотопливные элементы на основе нанокомпозитных материалов.

Основные работы В.О. Попова связаны с изучением структуры и механизма действия ферментов и применением биокатализаторов для решения практических задач. Им получено более 90 структур белков и белковых комплексов высокого разрешения; выяснена структура и механизм действия практически важных NAD-зависимых дегидрогеназ и металлоферментов; получен рекомбинантный ростовой фактор, контролирующий пролиферацию мышечных тканей, на основе которого создается лекарственный препарат, вошедший в стадию клинических испытаний; разработаны методики, используемые в отечественной системе нанобиобезопасности.

Большое практическое значение имеют работы В.О. Попова в области биотехнологии и инновационной деятельности. Под его руководством реализовано несколько крупных инновационных проектов в том числе создана промышленная технология биологической очистки воздуха от техногенных выбросов летучих органических соединений; разработана комплексная технология переработки малоценного сырья животного происхождения в корма и функциональные продукты питания.

Под руководством и при личном участии Попова В.О. внедрены в производство эффективные аналитические и природоохранные технологии.

Попов В.О. — профессор Биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова, им подготовлено 15 кандидатов наук.

Попов В.О. — главный редактор журнала «Прикладная биохимия и микробиология», член редколлегий журналов «Российские нанотехнологии», «Биохимия» и «Acta Naturаe», заместитель председателя Научного совета РАН по биотехнологии, координатор технологической платформы «Биоиндустрия и биоресурсы». Он возглавляет отдел перспективных исследований НБИКС-Центра НИЦ Курчатовский институт, руководит Национальным контактным центром ЕС по направлению «Биотехнология», представляет РФ в Рабочей группе по «Био-, нано- и конвергентным технологиям» ОЭСР.

Избранные публикации:

1. Popov V.O., Lamzin V.S. NAD+-dependent formate dehydrogenase. Biochem.J. (1994), v. 301, 625-643.
2. Kutzenko A.S., Lamzin V.S., Popov V.O. Conserved supersecondary structural motif in NAD-dependent dehydrogenases. FEBS Letters (1998), v. 423, 105-109.
3. Tishkov V.I., Popov V.O. Protein engineering of formate dehydrogenase. Biomolecular Engineering (2006), v. 23, 89–110. DOI: 10.1016/j.bioeng.2006.02.003
4. Polyakov K.M., Boyko K.M., Tikhonova T.V., Slutsky A., Antipov A.N., Zvyagilskaya R.A., Popov A.N., Lamzin V.S. and Popov V.O. High-resolution structural analysis of novel octaheme cytochrome c nitrite reductase from the haloalkaliphilic bacterium Thiolkalivibrio nitratireducens. J.Mol.Biol. (2009), v. 389, 846-862. DOI: 10.1016/j.jmb.2009.04.037
5. Kravchenko I.V., Furalyov V.A., Lisitsina E.S., Popov V.O. Stimulation of mechano-growth factor expression by second messengers. Archives of Biochemistry and Biophysics (2011), v. 507, 323-331. DOI: 10.1016/j.abb.2010.12.028
6. Bezsudnova E.Y., Boyko K.M., Polyakov K.M., Dorovatovskiy P.V., Stekhanova T.N., Gumerov V.M., Ravin N.V., Skryabin K.G., Kovalchuk M.V., Popov V.O. Structural insight into the molecular basis of polyextremophilicity of short-chain alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus sibiricus. Biochemie (2012), v.94, N 12, 2628–2638. DOI: 10.1016/j.biochi.2012.07.024
7. Trofimov A.A., Polyakov K.M., Lazarenko V.A., Popov A.N., Tikhonova T.V., Tikhonov А.V., Popov V.O. Structural study of the X-ray induced enzymatic reaction of octaheme cytochrome c nitrite reductase Acta Cryst. (2015) Sect.D, v.71, N5, 1087-94. DOI: 10.1107/S1399004715003053
8. Irina V.Kravchenko, Vladimir A.Furalyov, Spyros Chatziefthimiou, Matthias Wilmanns, Vladimir O.Popov Induction of insulin-like growth factor 1 splice forms by subfragments of myofibrillar proteins Mol Cell Biochem. (2015) v.399, 69-77. DOI: 10.1016/j.mce.2014.08.010
9. Ekaterina Yu. Bezsudnova, Tatiana E. Petrova, Anna V. Popinako, Mikhail Yu. Antonov, Tatiana N. Stekhanova and Vladimir O. Popov Intramolecular hydrogen bonding in the polyextremophilic short-chain dehydrogenase from the archaeon Thermococcus sibiricus and its close structural homologs Biochemie (2015) v.118, 82-89. DOI: 10.1016/j.biochi.2015.08.010
10. Boyko, K; Rakitina, T; Korzhenevskiy,  D; Vlaskina, A; Agapova, Yu; Kamashev, D; Kleymenov, S; Popov V (2016) Structural basis of high thermal stability of histone-like HU protein from mollicute Spiroplasma melliferum KC3 Scientific Reports 6:36366. DOI: 10.1038/srep36366
11. Ekaterina Yu. Bezsudnova, Tatiana N. Stekhanova, Alena Yu. Nikolaeva, Tatiana V. Rakitina, Anna V. Popinako, Konstantin M. Boyko and Vladimir O. Popov «Diaminopelargonic acid transaminase from Psychrobacter cryohalolentis is active towards (S)-(-)-1-phenylethylamine, aldehydes and α-diketones» Applied Microbiology and Biotechnology, 2018, doi:10.1007/s00253-018-9310-0. [Epub ahead of print]
12. Konstantin M. Boyko, Timur N Baymukhametov, Yury M Chesnokov, Michael Hons, Sofya V Lushchekina, Petr V Konarev, Alexey V Lipkin, Alexandre L Vasiliev, Ph.D. Patrick Masson, Vladimir O Popov, Michail V Kovalchuk 3D structure of the natural tetrameric form of human butyrylcholinesterase as revealed by cryoEM, SAXS and MD. Biochimie. (2019), 156, 196-205. DOI: 10.1016/j.biochi.2018.10.017.
    

Публикации последних лет:

1. E. Yu. Bezsudnova, K. M. Boyko, and V. O. Popov. Properties of Bacterial and Archaeal Branched-Chain Amino Acid Aminotransferases. Review. (2017) Biochemistry (Mosc), 82(13):1572-1591. doi: 10.1134/S0006297917130028.
2. Tatiana N. Stekhanova, Andrey L. Rakitin, Andrey V. Mardanov, Ekaterina Yu. Bezsudnova, Vladimir O. Popov. A Novel highly thermostable branched-chain amino acid aminotransferase from the crenarchaeon Vulcanisaeta moutnovskia. Enz.Microb.Technol. (2017) v.96, 127-134, doi.org/10/1016/j.enzmictec.2016.10.002.
3. Irina Kravchenko, Vladimir Furalyov, Vladimir Popov. Specific titin and myomesin domains stimulate myoblast proliferation. Biochemistry and Biophysics Reports (2017) v.9, 226–231.
4. Popinako A., Antonov M., Tikhonov A., Tikhonova T., Popov V. Structural adaptations of octaheme nitrite reductase from haloalkaliphic Thioalkalivibrio bacteria to alkaline pH and high salinity. PLOS ONE (2017), v.12, N5, 1-17,
5. Scheiblbrandner S, Breslmayr E, Csarman F, Paukner R, Führer J, Herzog PL, Shleev SV, Osipov EM, Tikhonova TV, Popov VO, Haltrich D, Ludwig R, Kittl R. Evolving stability and H-dependent activity of the high redox potential Botrytis aclada laccase for enzymatic fuel cells. Sci. Rep. (2017), 7(1):13688.
6. Altukhov, DA; Talyzina, AA; Agapova, YK; Vlaskina, AV; Korzhenevskiy, DA; Bocharov, EV; Rakitina, TV; Timofeev, VI; Popov, VO. Enhanced conformational flexibility of the histone-like (HU) protein from Mycoplasma gallisepticum. Journal of biomolecular structure & dynamics (2018 ) v.36, N1, 45-53.
7. Bezsudnova E.Yu., Dibrova D.V., Nikolaeva A.Yu., Rakitina T.V.. Popov V.O. Identification of branched-chain amino acid aminotransferases active forwards (R)-(+)-1-phenylethylamine among PLP fold IV transaminases. Journal of Biotechnology (2018), 271, 20-28.
8. Bezsudnova E.Yu, Stekhanova T.N, Nikolaeva A.Yu., Rakitina T.V., Popinako A.V., Boyko K.M.and O. Popov V.O. Diaminopelargonic acid transaminase from Psychrobacter cryohalolentis is active towards (S)-(-)-1-phenylethylamine, aldehydes and α-diketones Applied Microbiology and Biotechnology. (2018), DOI: 10.1007/s00253-018-9310-0
9. T. N. Baymukhametov, Y. M. Chesnokov, E. B. Pichkur, K. M. Boyko, T. V. Tikhonova, A. G. Myasnikov, A. L. Vasiliev, A. V. Lipkin, V. O. Popov, M. V. Kovalchuk. Three-dimensional structure оf cytochrome c nitrite reductase as determined by cryo-electron microscopy. Acta Naturae, 2018, V. 10, 3(38), 75-83.
10. Nina N. Sykilinda, Alena Y. Nikolaeva, Mikhail M. Shneider, Dmitry V. Mishkin, Artem A. Patutin, Vladimir O. Popov, Konstantin M. Boyko, Natalia L. Klyachko, Konstantin A. Miroshnikov Structure of an Acinetobacter Broad-Range Prophage Endolysin Reveals a C-Terminal Cell Wall Binding alpha-Helix. Viruses. (2018), 10(6), 309; https://doi.org/10.3390/v10060309
11. Osipov E.M., Lilina A.V., Tsallagov S.I., Safonova T.N., Sorokin D.Y., Tikhonova T.V., Popov V.O Structure of the flavocytochrome c sulfide dehydrogenase associated with the copper-binding protein CopC from the haloalkaliphilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalibrio paradoxus. Acta Cryst.D. (2018), D74 (Pt7), 632-642
12. Petrova T.E., Boyko K.M., Nikolaeva A.Y., Stekhanova T.N., Gruzdev E.V., Mardanov A.V., Stroilov V.S., Littlechild J.A., Popov V.O., Bezsudnova E.Y. Structural characterization of geranylgeranyl pyrophosphate synthase GACE1337 from the hyperthermophilic archaeon Geoglobus acetivorans. Extremophiles. (2018), 2018, 22(6):877-888. DOI 10.1007/s00792-018-1044-5.
13. Osipov EM, Lilina AV, Tsallagov SI, Safonova TN, Sorokin DY, Tikhonova TV, Popov VO. Structure of the flavocytochrome c sulfide dehydrogenase associated with the copper-binding protein CopC from the haloalkaliphilic sulfur-oxidizing bacterium Thioalkalivibrio paradoxusARh 1. Acta Crystallogr D Struct Biol. (2018) 74(Pt 7):632-642.
14. Konstantin M. Boyko, Timur N Baymukhametov, Yury M Chesnokov, Michael Hons, Sofya V Lushchekina, Petr V Konarev, Alexey V Lipkin, Alexandre L Vasiliev, Ph.D. Patrick Masson, Vladimir O Popov, Michail V Kovalchuk 3D structure of the natural tetrameric form of human butyrylcholinesterase as revealed by cryoEM, SAXS and MD. Biochimie. (2019), 156, 196-205. DOI: 10.1016/j.biochi.2018.10.017.